Proteinni denaturing

Peptid zanjirining konformatsiyasi (tuzilishi) har bir protein uchun ajralib turadi. Maxsus sharoitda, birikma molekulasining makon strukturasini barqarorlashtiradigan ko'plab aloqalar buziladi. Rüptürün natijasida, butun molekula (yoki uning muhim bir qismi) tartibsizlik bobin shaklini oladi. Ushbu jarayon "denaturnatsiya" deb ataladi. Ushbu o'zgarish oltmishdan sakson darajagacha qizib ketishi mumkin. Shunday qilib, yoriq natijasida olingan har bir molekula boshqalardan farqli bo'lishi mumkin.

Proteinlarning denatizatsiyasi kovalent bo'lmagan bog'lanishlarni yo'q qilishga qodir har qanday vositalar ta'sirida yuz beradi. Ushbu jarayon ma'lum organik birikmalar (fenollar, alkogol va boshqalar) ta'siri ostida gidroksidi yoki kislotali sharoitda, fazani ajratish yuzasida sodir bo'lishi mumkin. Proteitning denatüratsiyasi guanidin xlorid yoki karbamid ta'sirida ham paydo bo'lishi mumkin. Ushbu moddalar zaif rishtalarni (hidrofobik, ion, vodorod) peptid omurgasının karbonil yoki omin guruhlari va molekula ichidagi oqsil ichidagi vodorod aloqalarini o'rnini bosadigan bir qator amino kislotalar radikallari bilan tashkil etadi. Natijada, ikkilamchi va uchinchi tuzilishda o'zgarishlar yuz berdi.

Denatürlash moddalarining ta'siriga qarshi qarshilik, asosan, protein tarkibidagi molekulada disulfidlar mavjudligiga bog'liq. TRIPN inhibitori uchta S-S ga ega bo'lib, ularning kamayishi sharoitida protein denatürasyonu boshqa ta'sirlarisiz sodir bo'ladi. Keyinchalik birikma SH-guruhlar sisteinining oksidlanish jarayoni sodir bo'ladigan va disulfidli bog'lanish shakllanishi sharoitida joylashtirilsa, unda dastlabki konformatsiya tiklanadi. Bunday holda, hatto bitta disulfid bog'ining mavjudligi, makon strukturasida barqarorlikni sezilarli darajada oshiradi.

Protein denatürasyonu, qoida sifatida, uning eruvchanligini pasayishi bilan birga keladi. Shu bilan birga, ko'pincha cho'kma hosil bo'ladi. Bu "qovurilgan sincap" shaklida ko'rinadi. Eritmada birikmalar konsentratsiyasi yuqori bo'lganda, "koagulyatsiya" butun eritmaga tushadi, masalan, tovuq tuxumlarini tayyorlashda. Denatatsiya qilinganida, protein biologik faolligini yo'qotadi. Ushbu tamoyil antiseptik sifatida karbolik kislotadan (suvli fenol eritmasi) foydalanishga asoslangan.

Mekansal strukturaning beqarorligi, turli xil agentlarning ta'siri ostida nobud bo'lish ehtimoli yuqori bo'lgan proteini izolyatsiya qilish va o'rganish juda qiyinlashtiradi. Sanoat va tibbiyotda birikmalardan foydalanishda muayyan muammolar ham yuzaga keladi.

Agar oqsilni denatürasyonu yuqori harorat ta'sirida amalga oshirilgan bo'lsa, u holda sovuq sovutish ostida, muayyan sharoitlarda, renasyonlaşma jarayoni amalga oshiriladi - ona (boshlang'ich) konformatsiyasini tiklash. Bu fakt peptid zanjirining yotqizilishi asosiy tuzilishga muvofiq amalga oshirilishini tasdiqlaydi.

Mahalliy konformatsiyani shakllantirish (dastlabki joylashuvi) spontan jarayondir. Boshqacha aytganda, bu tartibga solish molekula ichiga olingan erkin energiyaning minimal miqdoriga mos keladi. Natijada, birikmaning makon tuzilishi peptid zanjirlaridagi amino kislotalar sekansında kodlangan degan xulosaga kelish mumkin. Bu, o'z navbatida, amino kislotalar sekansında (masalan, myoglobin peptid zanjirlar) o'xshash bo'lgan barcha polipeptidlerin bir xil tuzilishga ega bo'lishini bildiradi.

Proteinlar, konformasiyada deyarli yoki mutlaqo bir xil bo'lsa ham, asosiy tuzilishda sezilarli farqlarga ega bo'lishi mumkin.